结晶过程中限制条件对蛋白质取向相空间的重新影响：基于PDB数据的悬滴法与朗缪尔-布洛杰特（Langmuir–Blodgett）纳米模板体系的哈密顿量比较 Eugenia Pechkova, Fabio Massimo Speranza, Paola Ghisellini, Cristina Rando, Katia Barbaro, Ginevra Ciurli, Stefano Ottoboni, Roberto Eggenh?ffner

《Crystals》：Confinement Reweights Protein Orientational Phase Space in Crystallization: A PDB-Anchored Hamiltonian Comparison of Hanging-Drop and Langmuir–Blodgett Nanotemplates Eugenia Pechkova, Fabio Massimo Speranza, Paola Ghisellini, Cristina Rando, Katia Barbaro, Ginevra Ciurli, Stefano Ottoboni and Roberto Eggenh?ffner

　　

摘要

本研究通过比较悬挂滴法（HD）和朗缪尔-布洛杰特法（LB）在基于蛋白质数据银行（PDB）的结构数据的一系列统一概率框架下的表现，量化了限制对蛋白质定向相空间变化的影响。对于每种蛋白质，从原子坐标计算出惯性矩，经过归一化处理后，用作定义占据预定义生产性定向集概率的几何基准。同时，在经典的统计力学处理中，通过重建固定全局限制条件下的极坐标-方位角域的定向分布，获得了哈密顿量加权概率。分析涵盖了十种具有不同大小和各向异性的蛋白质，通过概率增益、分布距离以及区分盆地深度和盆地大小的能量盆地分解来表征HD与LB之间的差异。在相同的参数化条件下，LB在所有蛋白质中产生的生产性定向概率均高于HD，这表明限制效应具有统一的方向性，同时保留了蛋白质依赖的幅度。基于惯性的基准在LB/HD放大效应上表现出更大的分散性，而哈密顿量构建则显示出更为规则的跨蛋白质增益，这与LB作为定向相空间的全局重新加权而非特定蛋白质的重新调整相符。通过将PDB衍生的结构描述符与统计力学运算符相结合，该框架在分子几何与限制驱动的有序性之间提供了清晰的桥梁，并为比较结构不同的蛋白质之间的结晶相关限制协议提供了紧凑的基础。